ПЕПСИН, фермент класса гидролаз. катализирующий гидролизбелков и пептидов. Мол. масса пепсин свиньи ок. 35 тыс. (фермент выделен в кристаллич. состоянии); молекула состоит из полипептидной цепи, содержащей 327 аминокислотных остатков, и одного остатка фосфорной кислоты, образующего фосфоэфирную связь с гидроксильной группой остатка серина в положении 68 (отщепление фосфатной группы не сказывается на ферментативных свойствах пепсина). Размеры молекулы 5,5·4,5·3,2 нм; она состоит из двух частей (доменов), между которыми находится область активного центра фермента, включающая два каталитически важных остатка аспарагиновой кислоты (в положениях 32 и 215).
Содержится пепсин в желудочном соке млекопитающих, птиц, рептилий и рыб. Образуется главным образом в клетках желез слизистой желудка в виде неактивного предшественника-пепсиногена, который после отщепления пептида, состоящего из 44 аминокислотных остатков, превращ. в активный фермент. пепсин наиб. устойчив при рН 5, при рН выше 6 происходит его быстрая и необратимая инактивация. Оптим. ката-литич. активность при гидролизе белков-при рН ок. 2, низкомол. субстратов - при рН 3,5; рI 2,08 (для дефосфо-рилир. белка).
пепсин участвует в переваривании белков в желудочно-кишечном тракте. При гидролизе белков и полипептидов обладает достаточно широкой специфичностью. Расщепляет практически все белки растит. и животного происхождения за исключением протаминов (глобулярные белки) и керати-нов. Гидролизует синтетич. низкомол. пептидные субстраты, а также депсипептиды, проявляя специфичность к гидрофобным аминокислотам.
Ингибируется пепсин эпоксидами [напр., 1,2-эпокси-3-(n-нитрофенокси)пропаном] и диазосоединениями (напр., метиловым эфиром N-диазоацетилнорлейцина) в присутствии ионов Cu2+ . Эти ингибиторы избирательно реагируют с карбоксильной группой остатка аспарагиновой кислоты в положении 32 или 215. Сильный ингибитор пепсин пепстатин (пентапептид, продуцируемый штаммом Streptomyces).
пепсин применяют как лек. ср-во при расстройствах пищеварения, вызванных секреторной недостаточностью желудка, а также в сыроделии и при определении первичной структуры белков. Определение уровня пепсин в организме используют для диагностирования некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта.
Лит. Антонов В.К., Химия протеолиза, M., 1983; BarrettA.J.. McDonaldJ K., Mammalian proteases. A glossary and bibliography, v. 1, L, 1980.
